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一直以来，畜牧人才都想找到肉制品保鲜的秘密，经过长久的实验，得出了蛋白质氧化和保鲜之间的5点联系。
1.猪肉在 Fenton 体系及低盐水平（0.1 mol/L NaCl）下的蛋白氧化会导致蛋白羰基、二硫键的生成并引起蛋白交联与聚集。同时，肌内脂肪也发生了氧化，并检测到丙二醛等脂肪初级氧化产物的生成。蛋白质的化学变化导致了肌肉持水性的变化。在强氧化条件下，肌细胞间隙增加，氧化溶液能够更快速的深入到肌肉内部，提高了肉腌制后吸收外源水分的能力。但是由于肌原纤维蛋白的氧化也削弱了肌原纤维和肌肉细胞的维系水分的能力，降低了肌肉本身的持水力和蒸煮后的系水力。
2. 肌肉在高盐条件（0.6 mol/L NaCl±焦磷酸盐（PP））下的氧化均可以增加肌肉的水合能力。未发现焦磷酸盐能够有效阻止肌肉蛋白发生氧化。氧化会加剧加热对肌肉持水能力的破坏，削弱焦磷酸盐对保持肌肉水分的效果。肌肉可能通过以下两种方式增加水合能力并且与氧化程度相关：1）适度氧化的肌肉细胞仍然可牢牢结合大量外源水分；2）但是肌肉过度氧化后肌丝间的相互作用加强，使得肌细胞收缩，大部分水分只能贮存在扩大的细胞间隙中，使细胞对水分的束缚力减弱。氧化加剧了肌原纤维和肌细胞在加热后横向收缩，是氧化肉蒸煮损失增加的主要原因。
3. 肌原纤维氧化后在焦磷酸盐和食盐作用下的膨胀程度下降，水合能力受到限制。氧化过程中生成的二硫键在肌原纤维膨胀时起限制作用，并且主要集中于 A 带。虽然 Z 线蛋白也受到氧化的影响，但是最终发现肌球蛋白尾部产生的二硫键是限制肌原纤维在盐水中横向膨胀的主要因素。
4. 肌动球蛋白氧化后生成了大量二硫键及一些非二硫键交联体。氧化后肌球蛋白构象发生变化，使得其与 PP 和 Mg2+的结合能力也有所减弱，进而弱化了 MgPP 对肌球蛋白解离作用。结合肌球蛋白经氧化后其头部 Mg-ATP 酶活升高现象，说明临近催化活性区域的 SH1-helix很可能被羟自由基氧化修饰，这应是肌动球蛋白解离能力下降的主要原因。肌动球蛋白氧化对其解离能力的影响成为抑制氧化肌原纤维水合能力的另一原因。
5 证实了 OH 氧化肌球蛋白更容易通过尾部进行交联，发现了焦磷酸盐（PP）在肌球蛋白氧化过程中对 HMM（S1 和 S2）起保护作用，减少蛋白在该部位形成二硫键聚集体，但是对 LMM部位氧化的抑制作用较弱。肌球蛋白在加热后（50 °C），糜蛋白酶以 HMM 和 LMM 的方式优先对其酶解。氧化肌球蛋白加热后头部和尾部的交联加剧，而 PP 也可以在该过程中减少发生在 HMM 部位的蛋白二硫键聚集。PP-Mg2+可以减少氧化引起的 Tyr 和 Lys 损失以及蛋白表面电荷下降。PP-Mg2+可以有效降低由于氧化引起的肌球蛋白结构变化，增加 S1 和 S2的热稳定性以及减弱氧化引起的凝胶强度的下降，这也会导致蛋白凝胶方式的改变。
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