蛋白质氧化在高盐条件下对肉品的影响
内源荧光（Trp）的减弱及蛋白羰基的生成说明肌原纤维蛋白与肌浆蛋白均发生了氧化。色氨酸荧光可以被邻近的如谷氨酸、天冬氨酸和组氨酸等极性氨基酸侧链以及二硫键减弱，因此，常被用来估计色氨酸微环境的性质。实验中由氧化导致光谱红移的现象，可能因为处于疏水环境中的色氨酸残基暴露于水相环境中，即蛋白发生了变性。另外，暴露出来的如精氨酸、赖氨酸和脯氨酸等氨基酸侧链基团，也会马上被OH 氧化生成蛋白羰基。由于加热会增加 OH 的生成，同时也使得更多敏感侧链基团暴露，从而加剧了蛋白氧化和变性。再者，肌红蛋白热变性会导致的血红素铁的释放，这也会促进蛋白的氧化。已知这些氧化导致的化学变化会改变蛋白表面电荷分布、氢键的形成和肌原纤维蛋白的水合力。另外，氧化导致变性的肌浆蛋白会沉积在肌原纤维上阻碍其水合过程从而降低肌原纤维的持水性。
在低盐条件下（0.1 mol/L NaCl），蛋白氧化增加了肌丝间的疏水和（二硫键）共价作用，使得肌纤维收缩、细胞间隙扩大，并有助于水分的渗入。在高盐条件下（0.6 mol/LNaCl）也同样如此，只是相比前者氧化肌肉组织的水合现象更加明显。由于肌纤维氧化后增加的胞间隙毛细作用较弱，因此吸收的盐水只能被松弛的束缚住，而且加热时会被马上排挤出肌肉组织。
这一现象也与在富氧包装条件下储藏的绞猪肉实验结果相似。
尽管 PP 可以解离肌动球蛋白进而增加盐水中（0.6 mol/L NaCl）肌原纤维的膨胀，但是这一功能在肌肉氧化后明显减弱了。这可能由于氧化样品的粗丝间二硫键交联（第四章）和羰-氨交联引起，不但阻碍了肌球蛋白的释放也会抑制肌丝的运动。实验中经过腌制/氧化（处理 B）和氧化→腌制（处理 A）的肌原纤维在加热后，A 带的轴向收缩受阻应该是由于肌丝内和肌丝间发生了交联，并且氧化阻碍了肌丝间的滑动。这些抑制力的生成对氧化剂剂量具有明显的依赖性。在 0.6 mol/LNaCl 条件下，由于静电作用的缘故肌原纤维的结构相对疏松，包括肌球蛋白在内的蛋白分子应该会更容易受到羟自由基的攻击。相反在 0.1 mol/L NaCl 条件下，肌原纤维具有完整的结构，自然也就减弱了肌球蛋白的氧化程度，这也与蛋白羰基的结果相符合。这样处理 A 样品形成交联应该更少，理应比处理 B 保留更多的外援水分，但是两组样品差异并不明显。这也可能由于处理 B 中肌原纤维膨胀反而可能减少了肌丝间的限制因素如二硫键的形成。总之，氧化使得焦磷酸盐和 NaCl 的作用机理更加复杂。
由于肌原纤维是及细胞中主要的水合组分，实验中使用肌原纤维为模型研究肌肉氧化后的水合、持水性的变化可以避免如肌内膜等其他物质的干扰。实际上，20 mmol/L H2O2氧化的样品中（处理 B 和 C），从一些肌纤维的显著收缩或者胞间距的显著扩大，到可以忽略的肌原纤维的一些变化如 A 带宽度，这些变化说明了肌肉组织在该条件下氧化后，除了肌原纤维聚集影响其水合作用之外，还应有胶原蛋白网络收缩的影响。而这些结构差异也同样体现了热处理的加剧效应。使用 Fenton 体系（H2O2、FeCl3、抗坏血酸，pH 6.2）模拟猪背肌肌肉组织在腌制过程（高盐）中的氧化后发现：
1) 在高盐条件（0.6 mol/L NaCl）下无论焦磷酸盐存在与否，氧化都可以增加肌肉的水合能力。未发现焦磷酸盐能够有效阻止肌肉蛋白发生氧化。另外，氧化会加剧热处理对肌肉持水能力的破坏，削弱了焦磷酸盐对保持肌肉水分的效果；
2) 肌肉可能通过以下两种方式增加水合能力并且与氧化程度相关：（1）适度氧化的肌肉细胞仍然可以牢牢结合住大量的外源水分；（2）但是肌肉过度氧化后肌细胞收缩，大部分水分只能贮存在扩大的细胞间隙中，使细胞对水分的束缚力减弱；
3) 肌纤维和肌原纤维加热后的形态学观察证实了氧化增强了肌丝间的相互作用，加剧了肌原纤维和肌细胞在加热后横向收缩，这应该是氧化后肉品蒸煮损失增加的主要原因。
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