猪轮状病毒病的理化特性和分析结构
熊俊 四川农业大学
猪轮状病毒在外界环境中非常稳定，对温度抵抗力较强，在20℃环境中7个月依然具有感染力反复冻融、在-20℃环境中能长期保存。轮状病毒对于理化处理也具有较强抵抗力超声波处理、氯仿处理、乙醚处理均不失活，酸碱处理在pH值3.5-10.0范围内依然具有感染力。经胰蛋白酶处理能增强RV感染力，而氯、碘等可灭活RV。
成熟的病毒颗粒在电镜下呈球形，表面光滑，无囊膜，直径65-75nm，十二面体，电镜下观察为带辐条的车轮状结构。轮状病毒颗粒由同心3层结构组成:核心、内衣壳和外衣壳。基因组大小约为19kb，由11个不连续节段(Segment)的双链RNA组成，各片段大小不等。最里面一层结构主要由vPZ构成，包裹着病毒基因组、vPI和VP3，它们共同组成了病毒的核心。v6包裹在VPZ外，组成病毒粒子内衣壳。外衣壳由两种蛋白组成，分别是VP4和VP7。病毒的光滑表面由260个VP7的三聚体构成，光滑表面的钉状突起结构由60个vP4的二聚体构成。vP4在细胞生长周期中具有基本的功能，包括受体结合与细胞穿透。胰蛋白酶处理病毒粒子后，VP4蛋白将被胰蛋白酶在特异切割位点切割为两部分，即为vPS和vPS。vP7为糖蛋白，占病毒蛋白总量的30%，是诱导机体产生特异性中和抗体的最主要抗原。VP7基因包含一个编码326位氨基酸序列的开放阅读框，这个开放阅读框编码蛋白的N端具有两个疏水性序列:H1(1-29aa)和H2(30-50aa)，它们均作为独立的信号肤参与蛋白定位于内质网。HZ序列单独的作用己经足以将蛋白定位于内质网上，其信号肤切割位点在Ala一50与Gln-51之间。vP7作为钙结合蛋白，在轮状病毒最初附着细胞阶段与细胞受体相互作用有关。非结构蛋白NsP4为病毒一种跨内质网膜糖蛋白，具有多种功能，在病毒的形态发生和致病机理中起着重要的作用。NsP4是最早发现的一种病毒肠毒素，能够引起新生小鼠的腹泻，而在组织学上无病变发生。有研究发现该蛋白能刺激有效的免疫反应，因此其编码基因可以作为轮状病毒疫苗发展的候选基因。NSP4第 112-175氨基酸残基于轮状病毒接种细胞后的细胞培养液上清中被发现，在体外试验中具有活化caZ+的能力，体内试验中能够诱导与剂量及年龄相关的腹泻，与全长蛋白具有相同的性质。
RV有三种特异性抗原，分别为群抗原、中和抗原及血凝抗原。群抗原由内衣壳蛋白vP6决定，是各种动物与人的轮状病毒具有的共同抗原，可使用补体结合、免疫扩散、免疫荧光免疫电镜试验进行病毒的鉴定。中和抗原主要是由外壳糖蛋白VP7决定。血凝素抗原是由外壳蛋白VP4决定，但不是所有的轮状病毒都有血凝素。
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